آنزیم چیست؟ – ساختار و کاربردهای آن

آنزیم ها ترکیباتی هستند که در نقش کاتالیزورهای غیرآلی بدن عمل کرده و می توانند سرعت واکنش های مختلف را تا ده ها برابر افزایش دهند و با انجام این کار، نقش مهمی در واکنش های طبیعی سلول ها داشته و وجود آن ها برای بدن حیاتی و ضروری است، طوری که بدون آن ها واکنش ها به قدری آهسته انجام می شوند که کارایی لازم را ندارند. اکثر این ترکیبات از جنس پروتئین هستند، البته برخی از ریبوزوم ها نیز می توانند در نقش کاتالیزور ظاهر شوند. با آنزیم ها در کتاب علوم پایه های هفتم و هشتم آشنا شدیم. در این مقاله نشریه جهان شیمی فیزیک نیز به توضیح آنزیم ها و اهمیت وجود آن ها خواهیم پرداخت.

 

 

آنزیم چیست و چه نقشی در بدن دارد؟

آنزیم ها ترکیباتی پروتئینی هستند که با تاثیر بر مولکول هایی که سوبسترا نامیده می شوند، موجب تنظیم سرعت تقریبا همه واکنش های متابولیک سلول می شوند (ریبوزوم هم که ترکیبی از جنس نوکلئیک اسید است فعالیت آنزیمی دارد). این ترکیبات برای ادامه زندگی ضروری هستند و نقش بسیار مهمی را در سلول ایفا می کنند. بیشتر از ۵۰۰۰ نوع واکنش بیوشیمیایی وجود دارد که آنزیمها در آن ها، نقش کاتالیزور را ایفا می کنند. ریبوزوم ها نیز در تعدادی از واکنش ها نقش کاتالیزوری دارند. این مولکول ها دارای تفاوت هایی با سایر کاتالیزورها هستند، از جمله این که مولکول های فعال کننده و بازدارنده به ترتیب می توانند موجب افزایش و کاهش سرعت و کارایی آن ها شوند، مثل برخی از داروها و سموم که می توانند بازدارنده یا فعال کننده باشند.

آنزیم چیست (علوم هفتم)؟

در کتاب علوم هفتم آنزیم به صورت کاتالیزگر زیستی تعریف شده است که توانایی افزایش سرعت واکنش های شیمیایی را در بدن موجودات بر عهده دارد. به عنوان مثال آنزیم می تواند نقش مهمی در شکافتن گلوکز در بدن و افزایش سرعت این عملکرد داشته باشد. در حضور آنزیم، گلوکز با اکسیژن ترکیب شده و تولید دی اکسید کربن و انرژی می کند.

آنزیم چیست (علوم هشتم)؟

آنزیم به در نقش کاتالیزور در بدن بوده که سرعت واکنش های شیمیایی را افزایش می دهد. وجود کاتالیزگرها در انجام فرایندهای بیولوژیکی بسیار مهم و ضروری است. به طوری که در انجام کلیه اعمال و فعالیت های زیستی، آنزیم ها نقش مهمی دارند. فعالیت هایی مانند گوارش، از بین رفتن بافت ها، منقبض شدن ماهیچه ها و تنفس سلولی فرایندهایی هستند که انجام آن ها به وجود آنزیم ها وابسته است. آنزیم در بدن توسط سلول زنده ایجاد می شود و چندین نوع آنزیم در بدن وجود دارد. برخی از این آنزیم ها در داخل سلول بوده و برخی دیگر در خارج از سلول ها فعال هستند. در دستگاه گوارشی آنزیم هایی که وجود دارد، نمونه ای از این آنزیم های فعال در خارج سلول ها هستند.

آنزیم چیست (علوم هشتم فصل دوم)؟

کاتالیزورهایی  که در بدن موجودات زنده وجود دارند با نام آنزیم ها شناخته می شوند که علاوه بر این که انرژی آزاد می کنند به دی اکسید کربن و بخار آب تبدیل می شوند.

واحد آنزیم چیست؟

واحدی از فعالیت کاتالیزوری آنزیم را به عنوان واحد جهانی آنزیم می نامند. واحد آنزیم را با نماد U نشان می دهند که هر یک U برابر با کاتالیز تبدیل یک میکرومول بستر است که در شرایط ویژه مشخص توسط آنزیم انجام می شود. دمای مناسب، غلظت بستر و میزان PH کنترل شده، شرایطی است که برای این تبدیل لازم است. این واحد توسط اتحادیه جهان بیوشیمی در سال ۱۹۶۴ تایید شده است.

ساختار شیمیایی آنزیم ها

همانطور که قبلا هم اشاره کردیم بیشتر این ترکیبات از جنس پروتئین هستند و مانند سایر پروتئین ها از زنجیره هایی پلی پپتیدی که از جنس آمینو اسید هستند، ساخته شده اند و ساختاری سه بعدی دارند. آنزیمها بنا بر نوعشان ممکن است تنها از یک زنجیره ی پلی پپتیدی و یا چندین زنجیره ی پلی پپتیدی مرتبط، ساخته شده باشند. این ترکیبات معمولا بزرگتر از زیر لایه ای که به آن متصل می شوند (سوبسترا) هستند و اکثرا قسمت کوچکی از آن ها حدود ۱۰ آمینواسید، به سوبسترا متصل شده که این قسمت، محلی که در آن آنزیم با زیر لایه پیوند برقرار می کند است و جایگاه فعال نامیده می شود.

کار آنزیم چیست؟

این ترکیبات به طور اختصاصی عمل می کنند و هر آنزیم فقط با سوبسترا اختصاصی خود پیوند برقرار کرده و روی آن عمل می کند و این اختصاصی بودن با دو مدل قفل و کلید و تناسب القایی توصیف می شود.

 مدل قفل و کلید :

این مدل که پیشنهاد شده توسط امیل فیشر شیمی دان آلمانی در سال ۱۸۹۰ است، بیان می کند که آنزیم و زیرلایه آن، مکمل هم هستند. مانند هر قفلی که کلید منحصر به فرد خود را دارد.

مدل تناسب القایی :

این مدل در سال ۱۹۵۸ توسط (دانیل کشلند)، در باب تکمیل و اصلاح مدل قفل و کلید امیل فیشر ارائه شده است و بیان می کند که بر خلاف قفل ها که سخت و غیر قابل تغییر هستند، جایگاه های فعال آنزیمی منعطف بوده و می توانند بعد از متصل شدن زیر لایه آنزیم تغییر شکل دهند و به تناسب القایی با آن رسیده و بینشان پیوند ایجاد شود. به طوری که جایگاه فعال آنزیم و سوبسترا به طور دقیق با هم جفت می شوند و از این طریق فعالیت کاتالیزوری و تسریع واکنش ممکن می شود. گاهی نیز مولکول زیر لایه می تواند با ورود به جایگاه فعال، به آرامی تغییر شکل دهد.

کوفاکتورهای آنزیمها

کوفاکتورها اجزای غیر پروتئینی آنزیم ها هستند که بدون وجود آن ها فعالیت های آنزیمی با مشکل مواجه شده و به خوبی انجام نمی گیرد. کوفاکتورها می توانند مولکول های غیرآلی مثل یون های مس، آهن، خوشه های آهن سولفور و روی و یا مولکول های آلی باشند (که اگر کوفاکتورها از جنس مولکول های آلی باشند، کوآنزیم نامیده می شوند).

گروه های پروتز کوفاکتورهایی هستند که برخلاف کوفاکتورهای دیگر، با پیوند کووالانسی محکمی به آنزیمها متصل شده اند. اکثر کوفاکتورها بعد از انجام واکنش بدون تغییر باقی می مانند یا احیا می شوند. این ترکیبات از جنس مشتقات ویتامین ها هستند. در واقع کار این کوفاکتورها انتقال دادن گروه های عاملی، الکترون و اتم از آنزیم به سوبسترا است. از کوآنزیم هایی که حامل الکترون هستند می توان به NAD و NADP اشاره کرد، کوآنزیم آ نیز کوفاکتوری است که در انتقال گروه های استیل نقش دارد.

 نحوه کاتالیز واکنش توسط آنزیمها

تفاوت واکنش ها در انجام بدون آنزیمها و در حضور آن ها، در سرعت واکنش است به طوری که واکنش ها در صورت عدم حضور آنزیمها به قدری آهسته انجام می شوند که با این سرعت عملا امکان حیات برای آن موجود زنده فراهم نمی شود. وگرنه واکنش ها به صورت خود به خودی و بدون نیاز به فشار خارجی، صورت می گیرند. انجام یک واکنش خود به خودی با واکنشی نامطلوب، یکی از مثال های جفت کردن چند واکنش، توسط آنزیم ها است.

مهار کننده آنزیم چیست؟

مهارکننده های آنزیم ها مولکول هایی هستند که منجر به کم کردن میزان فعالیت آنزیم ها در نتیجه ی متصل شدن به آن ها می شوند. بسیاری از داروها دارای عملکردی با استفاده از این روش هستند. سولفونامید، فیناستراید و بازدارنده های آنزیم مبدل آنژیوتانسین نمونه هایی از این داروها هستند. مهارکننده های آنزیم ها می توانند برگشت پذیر و یا غیرقابل برگشت پذیر باشند.

مهار کننده آنزیم مبدل آنژیوتانسین یکی از داروهایی است که عملکرد آنزیم ها را کاهش می دهد، به این ترتیب که ماده ای تولید کرده و به شل شدن عروق خونی کمک می کند. همچنین این دارو به درمان بیماران کلیوی کمک کرده و تصلب شرایین را کند می کند.

 تنظیم فعالیت های آنزیم ها

مهار کننده ها ترکیباتی هستند که با تأثیر بر آنزیم ها می توانند موجب تنظیم سرعت واکنش ها شوند و در دو نوع مهار کننده های رقابتی و غیررقابتی وجود دارند. مهارکننده های رقابتی با اتصال مستقیم به جایگاه فعال از جفت شدن سوبسترا با آن جلوگیری می کنند و این امر باعث ایجاد رقابت بین مهار کننده و سوبسترا برای اتصال به جایگاه فعال می شود. در مهارکننده های غیر رقابتی مکانیسم فرق دارد و مهارکننده مستقیما به جایگاه فعال متصل نمی شود، بلکه با اتصال به سایر بخش های آنزیم موجب ایجاد فاصله بین سوبسترا و جایگاه فعال می شود. غلظت یک مهار کننده، عامل اصلی در تعیین میزان مهارکنندگی آن است و ارتباطی با غلظت زیر لایه ندارد.

بعضی از مهارکننده ها بعد از اتصال به جایگاه فعال آنزیمی، دیگر از آن جدا نمی شوند و عملا عملکرد آنزیم را مختل می کنند، که به آن ها مهار کننده های آنزیمی می گوییم. برخی از مهارکننده های غیر رقابتی با مسدود کردن جایگاه فعال مانع از اتصال به زیر لایه می شوند، بعضی از آن ها هم که مهارکننده های آلوستریک خوانده می شوند، با اتصال به جایگاه فعال آنزیمی، شکل سه بعدی آن را تغییر داده و مانع از جفت شدن آن با زیر لایه می شوند.

طبقه بندی آنزیم ها

۶ گروه اصلی آنزیم ها که از لحاظ فعالیت کاتالیزی دسته بندی می شوند شامل:

٭ اکسید و ردوکتازها

کاتالیز کردن واکنش های اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) بر عهده این آنزیمها است.

٭ ترانسفرازها

ترانسفراز ها عواملی مثل فسفات، آمین و … را از یک مولکول به مولکولی دیگر انتقال می دهند. مثل آمینوترانسفرازها که گروه آمین را منتقل می کنند.

٭ هیدرولازها

هیدرولازها به کاتالیز کردن واکنش های آبکانتی می پردازند، مثلا پپتیداز ها نمونه ای از هیدرولاز ها هستند که پیوند های پپتیدی را می شکنند.

٭ لیازها

لیاز آنزیمی است که گروه ویژه ای را از مولکول ها جدا می کند، مثل برداشته شدن دی اکسید کربن توسط دکربوکسیلازها.

٭ ایزومرازها

ایزومرازها تشکیل شدن ایزومرها را کاتالیز می کنند.

٭ لیگازها

لیگازها واکنش هایی که در آن ها از اتصال دو مولکول به وسیله پیوند کوالانسی ترکیب جدیدی به وجود می آید، را کاتالیز می کنند. مثل ساخته شدن استیل کو آنزیم A که به وسیله استیل کوآنزیم A سنتتاز، کاتالیز می شود.

تزریق آنزیم چیست؟

یکی از روش های درمانی مشهور، تزریق آنزیم است که در آن، آنزیم کمبودی را به بدن تزریق می کنند. تزریق در این روش به صورت وریدی انجام شده و بیشترین کاربرد این روش در کوچک کردن بینی به خصوص اصلاح شکل بینی های گوشتی است. آنزیمی که در این روش استفاده می شود، آنزیم هیالاز است که به طور طبیعی در بدن نیز وجود دارد. نقش این آنزیم در بدن، شکستن مولکول های هیالورونیک است. آنزیم هیالاز در چشم پزشکی و همچنین کم کردن درد زایمان نیز به کار برده می شود.

کاربردهای صنعتی آنزیم ها

پروتئازها

از پروتئازها که در شکسته شدن پروتئین ها و پلی پپتیدها کاربرد دارند، در صنعت برای حذف لکه های پروتئینی، تحت عنوان پاک کننده های بیولوژیکی استفاده می شود. پروتئازها استفاده های دیگری نیز دارند مثلا پروتئاز رنین، که از معده نشخوار کنندگان جوان نوزاد نشخوار کننده به دست می آید، در ساخت پنیر و از پروتئاز تریپسین برای هضم پروتئین های غذای نوزادان استفاده می شود.

آمیلازها

آمیلازها شکستن کربوهیدارت ها را کاتالیز می کنند و کاربردهای آن ها در صنعت شامل استفاده به عنوان پاک کننده بیولوژیکی و حذف باقی مانده کربوهیدرات نشاسته در ظروف، آمیلازآلفا- قارچی، نمونه ای از آمیلاز است که در ساخت آرد کاربرد دارد و تبدیل نشاسته به ترکیبات قند را کاتالیز کرده و در تولید نان های مختلف مثل کماج، ساندویچی و نان سفید کاربرد دارد. در ساخت مالت نیز آمیلاز ها کاربرد دارند.

آنزیم چیست به زبان ساده

آنزیم ها کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند که واکنش های شیمیایی را در موجودات زنده تسریع می کنند. آنها برای زندگی ضروری هستند و نقشی اساسی در فرآیندهایی مانند هضم و متابولیسم دارند. آنزیم ها پروتئین هایی هستند که هر کدام ساختار و عملکرد منحصر به فردی دارند. آنها به شش نوع اصلی طبقه بندی می شوند: اکسیدوردوکتازها، ترانسفرازها، هیدرولازها، لیازها، ایزومرازها و لیگازها. هر نوع آنزیم وظیفه خاصی را انجام می دهد، از تجزیه غذا تا ترمیم DNA.

در حالی که آنزیم ها مفید هستند، می توانند عوارض جانبی نیز داشته باشند. به عنوان مثال، تولید بیش از حد یا کمبود آنزیم ها می تواند منجر به مشکلات سلامتی مانند عدم تحمل لاکتوز یا فنیل کتونوری شود. با این حال، مزایای آنزیم ها بسیار بیشتر از معایب آنها است.

مزایای آنزیم ها این است که عملکردهای بدن را افزایش می دهند، به جذب مواد مغذی کمک می کنند و سلامت کلی را ارتقا می دهند. اثربخشی آنها در استفاده گسترده آنها در صنایعی مانند غذا، دارو و سوخت های زیستی مشهود است. نمونه هایی از آنزیم ها عبارتند از آمیلاز، که به هضم نشاسته کمک می کند، و DNA پلیمراز، که در همانندسازی DNA بسیار مهم است.

آنزیم ها ویژگی قابل توجهی از خود نشان می دهند و تنها با مولکول های خاصی به نام سوبسترا در تعامل هستند. آنزیم‌ ها در تنظیم بیان ژن نقش دارند، فرآیندی که تعیین می‌ کند کدام ژن ‌ها روشن یا خاموش می ‌شوند، که بر نتیجه صفات و ویژگی‌ های انسانی تأثیر می‌ گذارد.

آنزیم ها برای حفظ سلامت مطلوب به دقت تنظیم می شوند. این تنظیم از طریق مکانیسم های مختلفی از جمله کنترل آلوستریک، اصلاح کووالانسی و برش پروتئولیتیک به دست می آید.

کنترل آلوستریک شامل اتصال یک مولکول به محلی غیر از محل فعال آنزیم است و فعالیت آن را تغییر می دهد. اصلاح کووالانسی شامل افزودن یا حذف یک گروه شیمیایی، مانند یک گروه فسفات یا متیل به آنزیم است. شکاف پروتئولیتیک شکل شدیدتری از تنظیم است که طی آن آنزیم به قطعات کوچکتر تجزیه و غیرفعال می شود.